Vielleicht hat jeder schon einmal von Kaseinprotein gehört. Es ist das Hauptelement. Leider wird ein solches Proteinprodukt nicht immer ernst genommen. Aber vergebens! Schließlich ist Kasein sowohl für Sportler als auch für normale Menschen sehr nützlich. Sein Hauptmerkmal ist die richtige Proteinaufnahme.

Aus dem Lateinischen übersetzt bedeutet Casein Käse. Nach wissenschaftlicher Definition wird es als komplexes Protein interpretiert, das in der Milch vorkommt. Dieser Bestandteil ist Bestandteil der Milch, die von fast allen Säugetieren auf der Erde verwendet wird. Der Hauptanteil davon liegt in der Milch bei 82 %, während Molke nur 18 % enthält. Wenn Milch sauer wird, verwandelt sich das gesamte Kasein in einen Niederschlag, der aus der Bildung besteht Quarkmasse. Daher können wir mit Sicherheit sagen, dass Hüttenkäse größtenteils aus Kasein besteht.

Die Besonderheit dieses Produkts besteht darin, dass es über eine Aufbewahrungsfunktion verfügt. Diese einzigartige Fähigkeit wird durch seinen natürlichen Ursprung erreicht. Da Kaseinprotein um ein Vielfaches länger abgebaut wird als normales Molkenprotein, gelangt die erforderliche Menge an Aminosäuren in den menschlichen Körper. Diese Eigenschaften von Kasein ermöglichen eine aktive Nutzung durch Menschen, die anstrengende Sportarten betreiben, sowie durch diejenigen, die überschüssiges Körpergewicht loswerden möchten.

IN verschiedene Typen Beim Sport wird es am häufigsten in Form von mizellarem Kasein verwendet. Das bedeutet, dass das Produkt aus Schwebeteilchen besteht. Wenn das Produkt mit Wasser vermischt wird, entsteht eine recht dicke Konsistenz. Die Anwendung ist sehr einfach und Sie verspüren keinerlei Beschwerden oder unangenehmen Nachgeschmack. Wenn mizellares Kasein in den Magen gelangt, verspürt der Mensch einen großen Kraftschub und ein völliges Sättigungsgefühl, das über einen langen Zeitraum anhält.

Dieser Effekt wird dadurch erreicht, dass 100 % Kasein 88 % Protein pro 100 Gramm mizellares Produkt enthält, während 1,5 % Fett sind. Es ist erwähnenswert, dass Kaseinprotein keine Kohlenhydrate enthält! Diese einzigartigen Eigenschaften des Produkts ermöglichen es dem Körper, alle wichtigen Aminosäuren zu erhalten. Nach der Einnahme von Kasein verspürt man etwa 6–8 Stunden lang ein Sättigungsgefühl. Diese Zeit wirkt sich positiv auf das Muskelgewebe aus. Schließlich nehmen sie nicht nur spürbar an Masse zu, sondern kollabieren auch zwischen den Essenspausen nicht.

Kaseinprotein ist sehr effektiv bei der Fettverbrennung und der Reduzierung des Hungergefühls. Wenn Sie sich aktiv körperlich betätigen und dieses Produkt verwenden, wird es sehr einfach sein, das gewünschte Ergebnis zu erzielen.

Wichtig zu wissen!

Protein, das zu 100 % aus Proteinen bestehen würde, kommt in der Natur nicht vor. Maximal nur 95 %!.

Für den Muskelaufbau spielt diese Art von Protein eine wichtige Rolle. Es hat antikatabole Eigenschaften.

Es wird nicht empfohlen, Casein vor oder nach dem Training zu verwenden. Somit werden Sie keine Ergebnisse erzielen. Denn gerade bei körperlicher Aktivität benötigt der Körper Proteine, die schnell aufgenommen werden können. Daraus folgt, dass dieses Produkt nur vor dem Schlafengehen in einer Menge von 40 Gramm eingenommen werden sollte.

Um Gewicht zu verlieren, nehmen Sie 2-4 mal täglich 20-30 Gramm ein, und zwar vor dem Schlafengehen. In dieser Situation hat es die Aufgabe, die Muskeln zu sättigen und zu erhalten.

Kasein wird am besten in einer Dosis von 30–40 Gramm absorbiert. In diesem Fall muss es mit Milch gemischt werden. Wenn das Produkt mit Flüssigkeit vermischt wird, mischen Sie es am besten mit einem Shaker oder Mixer.

Der Geschmack des Getränks ähnelt einem Quarkprodukt. Wenn Sie experimentieren möchten, können Sie Kakao, Vanillin oder Zucker hinzufügen.

Wir dürfen nicht vergessen, dass Kasein in der täglichen Kalorienaufnahme enthalten ist. 100 Gramm Produkt enthalten also 360 kcal.

Kaseinprotein - Video

So wählen Sie das richtige Protein aus Kreatin und Protein, Gainer oder Protein – was ist besser zu wählen? Protein oder BCAA, was ist besser? Wie man Protein einnimmt

Einführung

Wenn sie sagen, dass „Leben eine Existenzform von Proteinkörpern ist“ (F. Engels), meinen sie nicht nur, dass die wichtigsten Bestandteile des menschlichen Körpers aus Proteinen bestehen (Muskeln, Herz, Gehirn und sogar Knochen enthalten eine erhebliche Menge). Protein), sondern auch die Beteiligung von Proteinmolekülen an allen wichtigen Prozessen des menschlichen Lebens. Die Bedeutung von Proteinen wird nicht nur durch die Vielfalt ihrer Funktionen bestimmt, sondern auch durch ihre Unentbehrlichkeit für andere Nährstoffe. Wenn Fette und Kohlenhydrate bis zu einem gewissen Grad austauschbar sind, ist es unmöglich, Proteine ​​​​durch irgendetwas zu kompensieren. Daher gelten Proteine ​​als die wertvollsten Bestandteile der Nahrung. Milchproteine ​​sind wertvoller als Fleisch- und Fischproteine ​​und werden schneller verdaut. In meiner Arbeit möchte ich die Eigenschaften eines der Proteine ​​– Kasein – berücksichtigen.

Basic physikalische und chemische Eigenschaften Kasein

CASEIN (von lateinisch caseus – Käse), die Hauptproteinfraktion Kuhmilch; bezieht sich auf Speicherproteine. In Kuhmilch beträgt der Kaseingehalt 2,8–3,5 Gew.-% (bezogen auf alle Milchproteine ​​– ca. 80 %), in Frauenmilch ist er doppelt so hoch, außerdem g-Kasein (2,5 % der Gesamtmenge).

Die elementare Zusammensetzung von Kasein (in %) ist wie folgt: Kohlenstoff – 53,1, Wasserstoff – 7,1, Sauerstoff – 22,8, Stickstoff – 15,4, Schwefel – 0,8, Phosphor – 0,8. Es enthält mehrere Fraktionen, die sich in der Aminosäurezusammensetzung unterscheiden.

Kasein ist ein Phosphoprotein, daher enthalten Kaseinfraktionen Phosphorsäurereste (organischer Phosphor), die über eine Monoesterbindung (O-P) an die Aminosäure Serin gebunden sind.

In der Milch kommt Kasein in Form spezifischer Partikel oder Mizellen vor, bei denen es sich um komplexe Komplexe aus Kaseinfraktionen mit kolloidalem Calciumphosphat handelt.

Kasein – ein Komplex aus 4 Fraktionen: ? s1, ? s2 , ?, ?. Die Fraktionen haben unterschiedliche Aminosäurezusammensetzungen und unterscheiden sich voneinander durch den Austausch eines oder zweier Aminosäurereste in der Polypeptidkette. ? s - und? - Caseine reagieren am empfindlichsten auf Calciumionen und in deren Gegenwart aggregieren sie und fallen aus. ? - Kasein wird nicht durch Kalziumionen ausgefällt und spielt in den auf der Oberfläche befindlichen Kaseinmizellen eine schützende Rolle gegenüber empfindlichen Mizellen. ? s - und? - Kasein. Jedoch? - Kasein reagiert empfindlich auf Lab und zerfällt unter dessen Einfluss in zwei Teile: hydrophobes Para-β-Kasein und hydrophiles Makroprotein.

Polare Gruppen an der Oberfläche und im Inneren von Kaseinmizellen (NH 2, COOH, OH usw.) binden eine erhebliche Menge Wasser – etwa 3,7 g pro 1 g Protein. Die Fähigkeit von Kasein, Wasser zu binden, zeichnet seine hydrophilen Eigenschaften aus. Die hydrophilen Eigenschaften von Kasein hängen von der Struktur, der Ladung des Proteinmoleküls, dem pH-Wert der Umgebung, der Salzkonzentration und anderen Faktoren ab. Sie sind von großer praktischer Bedeutung. Die Stabilität von Kaseinmizellen in Milch hängt von den hydrophilen Eigenschaften des Kaseins ab. Die hydrophilen Eigenschaften von Kasein beeinflussen die Fähigkeit von saurem und saurem Labquark, Feuchtigkeit zu speichern und abzugeben. Bei der Wahl eines Pasteurisierungsregimes bei der Herstellung von fermentierten Milchprodukten und Dosenmilch müssen Veränderungen der hydrophilen Eigenschaften von Kasein berücksichtigt werden. Das Wasserbindungs- und Wasserhaltevermögen der Käsemasse während der Käsereifung sowie die Konsistenz des fertigen Produkts hängen von den hydrophilen Eigenschaften des Kaseins und seiner Abbauprodukte ab.

Kasein in Milch ist in Form eines komplexen Komplexes aus Kalziumkaseinat mit kolloidalem Kalziumphosphat enthalten, dem sogenannten Kaseinat-Kalziumphosphat-Komplex (CCPC). KKFK umfasst auch kleine Menge Zitronensäure, Magnesium, Kalium und Natrium.

Die Primärstruktur aller Kaseine und ihre physikalisch-chemischen Eigenschaften wurden untersucht. Diese Proteine ​​haben ein Molekulargewicht von etwa 20.000, einen isoelektrischen Punkt (pI) von ca. 4.7. Sie enthalten erhöhte Mengen an Prolin (die Polypeptidkette hat eine b-Struktur) und sind resistent gegen Denaturierungsmittel. Phosphorsäurereste (normalerweise in Form eines Ca-Salzes) bilden eine Esterbindung hauptsächlich mit der Hydroxygruppe von Serinresten. Getrocknetes Kasein ist ein weißes Pulver, geschmacks- und geruchlos, praktisch unlöslich in Wasser und organischen Lösungsmitteln, löslich in wässrigen Lösungen von Salzen und verdünnten Alkalien, aus denen es beim Ansäuern ausfällt. Kasein hat die Fähigkeit zu gerinnen. Dieser Prozess ist enzymatischer Natur. Bei Neugeborenen enthält der Magensaft eine spezielle Proteinase – Rennin oder Chymosin, die aus (-Casein) ein Glykopeptid abspaltet, um das sogenannte Dampf-Casein zu bilden, das die Fähigkeit zur Polymerisation besitzt Bei erwachsenen Tieren und Menschen kommt es durch die Wirkung von Pepsin zur Bildung von Dampf. Kasein ähnelt in seiner Gerinnungsfähigkeit dem Fibrinogen im Blutplasma, das unter der Wirkung von Thrombin auftritt Es wird angenommen, dass Fibrinogen der evolutionäre Vorläufer von Kasein ist, der für die effektive Aufnahme von Milch im Magen von großer Bedeutung ist Proteinasen bereits im nativen Zustand, während alle globulären Proteine ​​diese Eigenschaft während der Denaturierung erwerben, die während der Aufnahme von Milch durch Neugeborene auftritt, werden physiologisch aktive Peptide gebildet, die so wichtige Funktionen wie Verdauung und Blutversorgung regulieren Gehirn, Aktivität des Zentralnervensystems usw. Zur Isolierung von Casein wird Magermilch auf einen pH-Wert von 4,7 angesäuert, wodurch Casein ausfällt. Kasein enthält alle für den Körper notwendigen Aminosäuren (auch essentielle) und ist der Hauptbestandteil von Hüttenkäse und Hüttenkäse; dient als Filmbildner bei der Herstellung von Klebstoffen und Klebefarben sowie als Rohstoff für Kunststoffe und Fasern.

Casein hat wie alle Proteine ​​amphotere Eigenschaften – es kann sowohl saure als auch alkalische Eigenschaften aufweisen.

Wenn die Lösung alkalisch reagiert, wird Casein negativ geladen, wodurch es mit Säuren reagieren kann:

Im Gegenteil, in einer sauren Lösung erhält Kasein die Fähigkeit, mit Alkalien zu reagieren, d.h. Kationen und es wird positiv geladen.

In Milch hat Kasein ausgeprägte saure Eigenschaften. Seine freien Carboxylgruppen von Dicarbonsäureaminosäuren und Hydroxylgruppen von Phosphorsäure interagieren leicht mit Ionen von Alkali- und Erdalkalimetallsalzen (Na + -, K +, Ca 2+, Mg 2+) und bilden Kaseinate.

Freie Aminogruppen von Casein können mit Aldehyden wie Formaldehyd interagieren:

Diese Reaktion liegt der Bestimmung des Proteingehalts in Milch mithilfe der Formol-Titrationsmethode zugrunde.

Kasein stammt wie Molke aus Kuhmilch. Es macht etwa 80 Prozent des gesamten Milchproteingehalts aus, die restlichen 20 Prozent sind Molkenprotein. Kasein ist unlöslich und ein Vollmilchprotein.

Kasein wird oft als Kalziumkaseinat bezeichnet, da es Kalziumionen in der Proteinstruktur enthält.

Vorteile von Kasein

Vorteile Kaseinprotein ziemlich viel, besonders für diejenigen, die ein aktives Trainingsprogramm einhalten. Erstens handelt es sich bei Kasein um ein tierisches Protein, wodurch es hinsichtlich der Vorteile für die Muskelhypertrophie nach dem Training über pflanzlichen Proteinen wie Soja liegt. Alle wichtigen tierischen Milchproteine ​​tragen zur Muskelproteinsynthese bei, unter anderem durch die Aktivierung des Säugetierziels Rapamycin (mTOR), und sind vollständige Proteine ​​(enthalten alle essentiellen Aminosäuren, einschließlich BCAA und Glutamin).

Nebenwirkungen von Kasein

Viele Menschen reagieren allergisch auf Kasein. Es können Nebenwirkungen wie Magenbeschwerden, Schmerzen, Durchfall, Erbrechen oder andere Probleme auftreten.

Darüber hinaus kann die Einnahme großer Mengen Kasein auch bei Nichtallergikern zu Verdauungsproblemen führen. In großen Mengen eingenommen, kann es zu Blähungen und Unwohlsein führen, insbesondere bei den Menschen in Ihrer Umgebung.

6. Fraktionale Zusammensetzung von Kasein

1). Eigenschaften der Hauptfraktionen.

2). Physikochemische Eigenschaften von Kasein.

In frisch gemolkener Milch liegt Kasein in Form von Mizellen vor, die aus Kaseinkomplexen aufgebaut sind. Der Kaseinkomplex besteht aus einem Agglomerat (Cluster) der Hauptfraktionen: a, b, Y, H-Kasein, die mehrere genetische Varianten aufweisen.

Aktuellen Daten zufolge kann Kasein nach dem Schema (Abb. 1) unterteilt werden, das auf der Überarbeitung des Ausschusses für Proteinnomenklatur und -methodik der Association of American Dairy Scientists (ADSA) basiert.

Im Gegensatz zu Molkenproteinen enthalten alle Caseinfraktionen Phosphor. Die As-Casein-Gruppe weist die höchste elektrophoretische Mobilität aller Casein-Fraktionen auf.

as1-Casein ist der Hauptanteil der as-Caseins. As1-Kaseinmoleküle bestehen aus einer einfachen Nomenklaturkette mit 199 Aminosäureresten. Es enthält wie b-Kasein und im Gegensatz zu H-Kasein kein Cystin. as2-Kasein – Anteil an As-Kaseinen. As2-Casein-Moleküle bestehen aus einer einfachen Polypeptidkette mit 207 Aminosäureresten. Es hat Eigenschaften, die sowohl mit as1-Kasein als auch mit H-Kasein gemeinsam sind. Es enthält wie H-Kasein und im Gegensatz zu As1-Kasein zwei Cysteinreste:

As-Kasein – Anteil an As-Kaseinen. Sein Gehalt beträgt 10 % des Gehalts an as1-Kasein. Es hat eine Struktur, die mit der von as1-Kasein identisch ist, mit Ausnahme der Position der Phosphatgruppe.

b-Kasein, seine Moleküle bestehen aus einer einfachen Polypeptidkette und enthalten 209 Aminosäurereste. Es enthält kein Cystein und ist bei einer Konzentration an Calciumionen, die ihrer Konzentration in Milch entspricht, unlöslich Raumtemperatur. Diese Fraktion ist aufgrund ihres hohen Prolingehalts die hydrophobste.

N-Kasein – hat eine gute Löslichkeit, Kalziumionen fällen es nicht aus. Unter der Wirkung von Lab und anderen proteolytischen Enzymen zerfällt H-Kasein in Paare – H-Kasein, die zusammen mit as1, as2 – b-Kasein ausfallen. N-Kasein ist ein Phosphoglykoprotein: Es enthält die Trikohlenhydrate Galaktose, Galaktosamin und N-Acetylneuralinsäure (Sialinsäure).

Die Gruppe der U-Caseine sind Fragmente von b-Casein, die durch Proteolyse von b-Casein durch Milchenzyme entstehen.

Molkenproteine ​​sind hitzelabil. Bei einer Temperatur von 69 °C beginnen sie in der Milch zu gerinnen. Das einfache Proteine Sie bestehen fast ausschließlich aus Aminosäuren. Sie enthalten erhebliche Mengen an schwefelhaltigen Aminosäuren. Unter dem Einfluss von Lab gerinnt sie nicht.

Die Lactoalbumin-Fraktion ist eine Fraktion thermolabiler Molkenproteine, die nicht aus Molke ausfällt, wenn sie halb mit Ammoniumsulfat gesättigt ist. Es wird durch b-Lactoglobulin und a-Lactoalbumin sowie Serumalbumin repräsentiert.

b-Lactoglobulin ist das wichtigste Molkenprotein. In Wasser unlöslich, nur in verdünnten Salzlösungen löslich. Enthält freie Sulfhydrylgruppen in Form von Cysteinresten, die an der Geschmacksbildung gekochter Milch bei deren Wärmebehandlung beteiligt sind. a-Lactoalbumin ist das zweitwichtigste Protein in Molke. Spielt eine besondere Rolle bei der Laktosesynthese; es ist Bestandteil des Enzyms Laktosesynthetase, das die Bildung von Laktose aus Uridin-Diphosphat-Galaktose und Glucose katalysiert.

Serumalbumin geht aus dem Blut in die Milch über. Der Gehalt dieser Fraktion in der Milch von Kühen mit Mastitis ist deutlich höher als in der Milch gesunder Kühe.

Immunglobuline sind eine Fraktion thermophiler Molkenproteine, die aus Molke ausgefällt werden, wenn diese zur Hälfte mit Ammoniumsulfat oder mit Magnesiumsulfat gesättigt ist. Es ist ein Glykoprotein. Vereint eine Gruppe hochmolekularer Proteine, die gemeinsame physikalisch-chemische Eigenschaften haben und Antikörper enthalten. Im Kolostrum ist die Menge dieser Proteine ​​sehr groß und beträgt 50-75 % des Gesamtproteingehalts des Kolostrums.

Immunglobuline sind sehr hitzeempfindlich. Immunglobulin wird in drei Klassen eingeteilt: Ug. , Ur M (UM) und Ur A (UA), und die Ur-Klasse ist wiederum in zwei Unterklassen unterteilt: Ur (U1) und Ur 2 (U2). Die Hauptfraktion der Immunglobine ist Ur 1

Die Proteozo-Pepton-Fraktion (20 %) bezieht sich auf thermostabile hochmolekulare Peptide, die nicht ausfallen, wenn sie 20 Minuten lang bei 95 °C gehalten werden. und anschließender Ansäuerung auf pH 4,6, jedoch mit 12 %iger Trichloressigsäure ausgefällt. Die Proteozo-Pepton-Fraktion ist eine Mischung aus Fragmenten von Milchproteinmolekülen. Diese Fraktion liegt zwischen den Proteinsubstanzen selbst und den Polypeptiden. Die Elektrophorese im Polyacrylamidgel ergab etwa 15 elektrophoretisch unterschiedliche Zonen, die wichtigsten – die Komponenten 3,5 und 8 – zeichnen sich durch einen geringen Gehalt an aromatischen Aminosäuren und Methionin und einen relativ hohen Gehalt an Glutamin- und Asparaginsäuren aus. Enthält Kohlenhydrate.

5. Physikalische Eigenschaften von Milch

1). Dichte, Viskosität, Oberflächenspannung.

2). Osmotischer Druck und Gefrierpunkt.

3). Spezifische elektrische Leitfähigkeit.

Die Dichte der Milch bzw. die volumetrische Masse p bei 20 °C liegt zwischen 1,027 und 1,032 g/cm2 und wird in Grad Laktodensimeter ausgedrückt. Die Dichte hängt von der Temperatur ab (nimmt mit zunehmender Temperatur ab). chemische Zusammensetzung(nimmt mit zunehmendem Fettgehalt ab und steigt mit zunehmender Menge an Proteinen, Laktose und Salzen) sowie dem darauf wirkenden Druck.

Die Dichte der Milch, die unmittelbar nach dem Melken bestimmt wird, ist um 0,8–1,5 kg/m3 niedriger als die nach einigen Stunden gemessene Dichte. Dies ist auf die Verflüchtigung einiger Gase und eine Erhöhung der Fett- und Proteindichte zurückzuführen. Daher darf die Dichte der zubereiteten Milch frühestens 2 Stunden nach dem Melken gemessen werden.

Der Dichtewert ist abhängig von der Laktationsperiode, Tierkrankheiten, Rassen und Futterrationen. Also. Kolostrum und Milch verschiedener Kühe weisen aufgrund des erhöhten Gehalts an Proteinen, Laktose, Salzen und anderen Bestandteilen eine hohe Dichte auf.

Die Dichte wird mit verschiedenen Methoden bestimmt, technometrischen, hydrometrischen und hydrostatischen Waagen (Dichte von Speiseeis und Milch in Deutschland).

Die Dichte der Milch wird von allen ihren Bestandteilen beeinflusst – ihrer Dichte, die folgende Dichte haben:

Wasser - 0,9998; Protein - 1,4511; Fett - 0,931;

Laktose - 1,545; Salz - 3.000.

Die Dichte der Milch variiert je nach Feststoff- und Fettgehalt. Trockenmasse erhöht die Dichte, Fett nimmt ab. Die Dichte wird durch die Proteinhydratation und den Grad der Fettverfestigung beeinflusst. Letzteres hängt von der Temperatur, der Verarbeitungsmethode und teilweise von mechanischen Einflüssen ab. Mit steigender Temperatur nimmt die Dichte der Milch ab. Dies ist vor allem auf Veränderungen in der Dichte von Wasser, dem Hauptbestandteil der Milch, zurückzuführen. Im Temperaturbereich von 5 bis 40 °C nimmt die Dichte frischer Magermilch gemessen an der Dichte des Wassers mit steigender Temperatur stärker ab. Bei Versuchen mit einer 5 %igen Laktoselösung ist diese Abweichung nicht zu beobachten.

Daher kann die Abnahme der Milchdichte durch Veränderungen in der Proteinhydratation erklärt werden. Im Temperaturbereich von 20 bis 35°C ist ein besonders starker Abfall der Rahmdichte zu beobachten. Sie wird durch den Phasenübergang „fest-flüssig“ im Milchfett verursacht.

Ausdehnungskoeffizient Milchfett deutlich höher als Wasser. Aus diesem Grund ist die Dichte Rohmilch Bei Temperaturschwankungen verändert sie sich stärker als die Dichte von Magermilch. Diese Veränderungen sind umso größer, je höher der Fettgehalt ist.

Es besteht ein direkter Zusammenhang zwischen Dichte, Fettgehalt und trockenem fettfreiem Rückstand. Da der Fettgehalt nach der traditionellen Methode bestimmt wird und die Dichte schnell mit einem Aräometer gemessen wird, ist es möglich, den Feststoffgehalt der Milch schnell und einfach zu berechnen, ohne die aufwendige und zeitaufwändige Bestimmung der Trockensubstanz durch Trocknung bei 105 °C C. Warum werden Umrechnungsformeln verwendet:

C=4,9×F+A + 0,5; SOMO=F+A+ 0,76,

wobei C der Massenanteil der Trockensubstanz in % ist

SOMO – Massenanteil an trockenen Magermilchrückständen, %; F – Massenanteil an Fett, %; A ist die Dichte in Aräometergraden (oA); 4,9, 4, 5; 0,5; 0,76 - konstante Koeffizienten.

Die Dichte einzelner Milchprodukte hängt, wie auch die Dichte der Milch, von der Zusammensetzung ab. Die Dichte von Magermilch ist höher als die von Rohmilch und die Koeffizienten sind konstant.

Die Dichte einzelner Milchprodukte hängt, wie auch die Dichte der Milch, von der Zusammensetzung ab. Die Dichte von Magermilch ist höher als die von Rohmilch und _________. Mit zunehmendem Fettgehalt nimmt die Dichte der Creme ab. Bei festen und pastösen Milchprodukten ist die Bestimmung der Dichte schwieriger als bei flüssigen. Bei Milchpulver wird zwischen tatsächlicher Dichte und Schüttdichte unterschieden. Zur Kontrolle der tatsächlichen Dichte werden spezielle Zahlen verwendet. Dichte Butter Wie bei Milchpulver kommt es nicht nur auf die Menge an Feuchtigkeit und trockenen fettfreien Rückständen an, sondern auch auf den Luftgehalt. Letzteres wird durch die Flotationsmethode bestimmt. Dadurch lässt sich der Luftgehalt im Öl anhand seiner Dichte bestimmen. Diese Methode ist ungefähr, aber in der Praxis ausreichend.

Die Dichte der Milch verändert sich, wenn sie verfälscht wird – sie nimmt ab, wenn H2O hinzugefügt wird, und erhöht sich, wenn sie entrahmt oder mit Magermilch verdünnt wird. Daher beurteilt der Dichtewert bei Verdacht auf eine Fälschung indirekt die Natürlichkeit der Milch. Als sortenrein wird jedoch Milch akzeptiert, die hinsichtlich der Dichte nicht den Anforderungen von GOST 13264-88 entspricht, also unter 1,027 g/cm3 liegt, deren Unversehrtheit jedoch durch einen Stalltest bestätigt wird.

Die Viskosität bzw. innere Reibung normaler Milch bei 20 °C beträgt durchschnittlich 1,8 × 10-3 Pa.s. Es hängt hauptsächlich vom Gehalt an Kasein und Fett ab, die Verteilung der Kaseinmizellen und Fettkügelchen, der Grad ihrer Hydratation und Aggregation haben wenig Einfluss auf die Viskosität;

Bei der Lagerung und Verarbeitung von Milch (Pumpen, Homogenisieren, Pasteurisieren usw.) erhöht sich die Viskosität der Milch. Dies wird durch eine Erhöhung des Fettverteilungsgrades, eine Vergrößerung der Proteinpartikel, die Adsorption von Proteinen an der Oberfläche von Fettkügelchen usw. erklärt.

Von praktischem Interesse ist die Viskosität von stark strukturierten Milchprodukten – Sauerrahm, Joghurt, fermentierte Milchgetränke usw.

Die Oberflächenspannung von Milch ist niedriger als die Oberflächenspannung von H2O (entspricht 5×10-3 n/m bei t -20°C). Der im Vergleich zu H2O niedrigere Wert der Oberflächenspannung erklärt sich durch das Vorhandensein von Tensiden in der Milch – Phospholipide, Proteine, Fettsäuren usw.

Die Oberflächenspannung der Milch hängt von der Temperatur, der chemischen Zusammensetzung, dem Zustand der Proteine, dem Fett, der Lipaseaktivität, der Lagerdauer, den technischen Verarbeitungsarten usw. ab.

So sinkt die Oberflächenspannung beim Erhitzen der Milch und besonders stark beim Lysieren. denn durch Fetthydrolyse bilden sie Tenside – Fettsäuren, Di- und Monoglyceride, die die Oberflächenenergie reduzieren.

Der Siedepunkt von Milch liegt etwas höher als der von H2O, da in der Milch Salze und teilweise Zucker enthalten sind. Sie beträgt 100,2°C.

Spezifische elektrische Leitfähigkeit. Milch ist ein schlechter Wärmeleiter. Es wird hauptsächlich durch Cl-, Na+-, K+- und N-Ionen verursacht. Elektrisch geladenes Kasein und Molkenproteine. Er beträgt 46×10-2 Sm-1, abhängig von der Laktationsperiode, der Tierrasse usw. Milch von Tieren mit Mastitis hat einen erhöhten elektrischen Wert.

Osmotischer Druck und Gefrierpunkt. Der osmotische Druck der Milch liegt in der Nähe des osmotischen Drucks des Blutes des Tieres und beträgt durchschnittlich 0,66 mg. Es wird durch hochdisperse Substanzen verursacht: Laktose und Chloride. Eiweißstoffe und kolloidale Salze haben kaum Einfluss auf den osmotischen Druck; Fett hat praktisch keinen Einfluss.

Der osmotische Druck wird aus dem Gefrierpunkt der Milch berechnet, der nach der Formel nach den Gesetzen von Raoult und Van't Hoff -0,54 °C beträgt

Rosm. = t×2,269/K, wobei t die Abnahme der Gefriertemperatur der untersuchten Lösung ist; MIT; 2,269 – osmotischer Druck von 1 Mol Substanz in 1 Liter Lösung, MPa; K ist die kryoskopische Konstante des Lösungsmittels; für Wasser beträgt sie 1,86.

Deshalb: R osm. =0,54×2,269/1,86+0,66 MPa.

Der osmotische Druck von Milch wird, wie auch von anderen physiologischen Flüssigkeiten von Tieren, auf einem konstanten Niveau gehalten. Wenn daher der Chloridgehalt in der Milch aufgrund einer Änderung des physiologischen Zustands des Tieres, insbesondere vor dem Ende der Laktation oder während einer Krankheit, ansteigt, nimmt gleichzeitig die Menge eines anderen niedermolekularen Bestandteils der Milch ab – Laktose.

Auch der Gefrierpunkt ist eine konstante physikalische und chemische Eigenschaft der Milch, da er nur durch die wirklich löslichen Bestandteile der Milch bestimmt wird: Laktose und Salze, wobei letztere in einer konstanten Konzentration enthalten sind. Die Gefriertemperatur variiert in einem engen Bereich von -0,51 bis -0,59 °C. Sie verändert sich während der Laktationszeit, wenn das Tier krank wird und wenn Milch, Wasser oder Limonade verfälscht werden. Und aufgrund der Abweichung des Laktoseanstiegs. Zu Beginn der Laktation sinkt die Gefriertemperatur (-0,564°C) und steigt in der Mitte an (-0,55°C); am Ende nimmt sie ab (-0,581 °C).

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